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Biotecnología Aplicada

versión On-line ISSN 1027-2852

Resumen

LOPEZ, Aracelys et al. Mutantes St I E2C y St I R52C con similar actividad de unión en vesículas liposomales y diferencias en la permeabilización. Biotecnol Apl [online]. 2011, vol.28, n.1, pp.13-18. ISSN 1027-2852.

El mecanismo de formación de poros de las actinoporinas es un proceso de varias etapas hasta la formación de un poro funcional. Se requiere un sitio de unión a fosfocolina, un grupo de anillos aromáticos y una región básica, para la interacción inicial con la membrana. La región N-terminal es relevante para la formación del poro. En este trabajo se diseñó y obtuvo dos mutantes de Sticolisina I (St I) con Cys en regiones funcionalmente relevantes para la interacción con membranas: St I E2C (en la región N-terminal) y St I R52C (en el sitio de unión a membranas). El reemplazo de los residuos Glu-2 y Arg-52 por Cys no produce cambios notables en la conformación de St I, según determinaciones de fluorescencia y espectroscopía de dicroísmo circular. El primer cambio no afectó la actividad permeabilizante. La disminución relativa en la capacidad formadora de poros en St I R52C no se vincula a su menor capacidad de asociación con la membrana. St I E2C y St I R52C conservan las principales características conformacionales de St I nativa y muestran similar capacidad de unión a vesículas liposomales, mientras que difieren en cuanto a actividad permeabilizante. Estos dos mutantes son herramientas útiles para estudiar los pasos de los mecanismos de permeabilización de las Sticholisinas, en especial los que ocurren tras su unión a las membranas, mediante el uso de sondas específicas para grupos tiol tales como indicadores fluorescentes y del momento del espín.

Palabras clave : toxina formadora de poro; actinoporina; interacción membrana-proteína.

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