Resumen

RAMIREZ, Hector L; BRIONES, Ana I; UBEDA, Juan  y  AREVALO, María. Inmovilización de pectinasa por absorción en matriz de quitina recubierta con alginato. Biotecnol Apl [online]. 2013, vol.30, n.2, pp. 101-104. ISSN 1027-2852.

Se inmovilizó la pectinasa de Aspergillus niger, por absorción en un soporte de quitina recubierta con alginato. Las condiciones óptimas fueron pH 4.5, incubación 2 h y concentración de proteína 85 µg/mL. El rendimiento de la proteína inmovilizada fue del 70 % y la enzima retuvo el 60 % de su actividad inicial. Se evaluaron el pH óptimo, la termoestabilidad y la reusabilidad, entre otras propiedades de la enzima inmovilizada. La termoestabilidad cambió en 9.7 °C, y la enzima inmovilizada fue 10 veces más estable ante el tratamiento térmico a 50 °C que la enzima nativa. El pH óptimo para la actividad catalítica de la pectinasa inmovilizada y la libre fue el mismo. El biocatalizador retuvo el 50 % de su actividad catalítica original después de 9 ciclos de reuso. El bioconjugado mostró estabilidad operacional y mejoramiento de la termoestabilidad. Estas propiedades son adecuadas para la potencial aplicación de la enzima inmovilizada en la industria de jugos.

Palabras clave : pectinasa; absorción; quitina; alginato; estabilidad de enzimas; inmovilización de enzimas.

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