Resumen

ROS, Uris et al. Péptidos sintéticos que reproducen la secuencia del extremo amino de las sticholysinas como modelos para el estudio de su relación estructura-función. Biotecnol Apl [online]. 2013, vol.30, n.4, pp.312-316. ISSN 1027-2852.

La anémona del mar Caribe Stichodactyla helianthus produce dos proteínas formadoras de poros: las sticholysinas I y II (StI y StII). Para dilucidar la contribución de sus primeros 30 (StII) o 31 (StI) aminoácidos del extremo N-terminal a la actividad formadora de poros, se sintetizaron cuatro péptidos que abarcaron los residuos 1 al 31 de StI (StI1-31, StI12-31) y 1 al 30 de StII (StII1-30, StII11-30). StII1-30 fue el más activo, seguido por StI1-31. La diferencia entre las actividades hemolíticas de los péptidos largos reproduce cualitativamente la hallada entre las respectivas toxinas StI y StII. Los resultados sugieren la importancia de la continuidad de la secuencia hidrofóbica 1-10 en el péptido StII1-30 para su capacidad de unión a membranas y su actividad. La actividad membranotrópica diferencial de los péptidos se explica por las diferencias en sus propiedades hidrofóbicas y electrostáticas. Además se demostró que StII1-30 forma poros con un radio similar a los de la proteína (aproximadamente 1 nm), con su extremo N-terminal hacia el núcleo hidrofóbico de la bicapa lipídica, mientras que el resto está más expuesto hacia el microambiente acuoso, tal como se ha supuesto postulado para las sticholysinas. Ello demuestra que los péptidos sintéticos que reproducen el segmento N-terminal de las sticholysinas son un modelo de la estructura y función de estas toxinas, y herramientas biotecnológicas útiles, sobre la base de su reducido tamaño molecular, a diferencia de sus proteínas nativas de mayor tamaño. Este trabajo mereció el Premio Anual de la Academia de Ciencias de Cuba, 2012.

Palabras clave : sticholysinas; Stichodactyla helianthus; porinas; péptidos formadores de poros.

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