SciELO - Scientific Electronic Library Online

 
vol.26 número1Enriquecimiento proteico de residuales agroindustriales mediante fermentación sólida con el hongo filamentoso Aspergillus nigerNuevo macrociclo tipo amino/amida: sintesis, caracterización y constantes de acidez/basicidad índice de autoresíndice de materiabúsqueda de artículos
Home Pagelista alfabética de revistas  

Servicios Personalizados

Revista

Articulo

Indicadores

  • No hay articulos citadosCitado por SciELO

Links relacionados

  • No hay articulos similaresSimilares en SciELO

Compartir


Revista Cubana de Química

versión On-line ISSN 2224-5421

Resumen

SERRAT-DIAZ, Manuel; VALVERDE-NUNEZ, Tamara  y  DOMINGUEZ-FRANDIN, Zuleyka. Inmovilización covalente de una endopoligalacturonasa de levadura en alginato de calcio. Rev Cub Quim [online]. 2014, vol.26, n.1, pp.26-31. ISSN 2224-5421.

En este trabajo se estudió la inmovilización covalente de una endopoligalacturonasa (endo-PG) de levadura en alginato de calcio. El soporte se activó por dos vías: mediante la adición de glutaraldehído (GA) y la oxidación con peryodato (PO), respectivamente. La activación con GA incorporó al soporte 5,8 mol de grupos carbonilo/mol de residuo de ácido urónico, mientras que en la reacción de PO se oxidó el 0,13 % de los glicoles vecinales. Los rendimientos de unión covalente y la estabilidad del gel disminuyeron con el incremento de la razón enzima/soporte; los mejores resultados correspondieron al alginato activado con GA. La pérdida de actividad enzimática durante la inmovilización fue > 90 %, lo cual es característico de la unión covalente. En todas las variantes se obtuvo una alta actividad enzimática inmovilizada, de unas 200 U/g. Se concluyó que la activación del alginato con GA y PO constituyen alternativas satisfactorias para la inmovilización covalente de la endo-PG en este soporte.

Palabras clave : endopoligalacturonasa; alginato; inmovilización de enzimas; peryodato; glutaraldehído.

        · resumen en Inglés     · texto en Inglés     · Inglés ( pdf )

 

Creative Commons License Todo el contenido de esta revista, excepto dónde está identificado, está bajo una Licencia Creative Commons